Termometr FourU

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania
Uzgodniona struktura drugorzędowa termometru RNA. Barwą czerwoną zaznaczono nukleotydy konserwatywne

Termometr FourU – rodzaj termometru RNA tworzonego przez sekwencje niekodujące, spotykany u salmonelli[1]. Nazwa odnosi się do czterech wysoce konserwatywnych nukleotydów urydyny leżących naprzeciwko sekwencji Shine-Dalgarno drugiej spinki do włosów. Ogólnie termometr RNA taki jak FourU kontroluje odpowiedź na temperatury poprzez białka szoku cieplnego u wielu prokariotów[2][3][4]. Termometry FourU to względnie niewielkie cząsteczki RNA, o długości 57 reszt nukleotydowych, zawierające dwie proste struktury spinek do włosów[1].

FourU znajdują się w regionie 5'-flankującym (niepodlegającym translacji) genu kodującego białko szoku cieplnego Salmonella agsA[1][5][6], blokują one translację tego białka poprzez parowanie się z sekwencją Shine-Dalgardo w mRNA tego genu[2]. Uniemożliwia to rybosomom związanie kodonu startowego[7].

Inne znane termometry RNA obejmują element ROSE[8][9] czy element cis-regulacyjny Hsp90[10].

Odpowiedź na temperaturę[edytuj | edytuj kod]

Drugi motyw spinki do włosów zdaje się być dymamiczną strukturą w obrębie struktury drugorzędowej FourU[1][2]. Wystawiony na działanie temperatury 45 °C, zmienia swą konformację. Wraz ze wzrostem temperatury maleje sparowanie zasad[1]. Pierwsza spinka do włosów dla odmiany pozostaje stabilna w temperaturze sięgającej 50 °C, co wskazuje, że to zmiana w budowie drugiego motywu spinki z zamkniętej na otwartą może pełnić ważną rolę w odpowiedzi na szok cieplny[1]. Późniejsze badanie z użyciem mutantów i wyliczeń entalpii i entropii wspiera tezę wspomagającego rozwijanie mechanizmu suwaka w drugiej strukturze spinki do włosów w odpowiedzi na wzrost temperatury[2].

Czynnik sigma[edytuj | edytuj kod]

Jak inne termometry RNA, FourU nie odpowiada samodzielnie za zależną od temperatury ekspresję odpowiedniego dlań genu[11]. Współdziała on z czynnikiem sigma32)[12], znanym z regulacji wielu innych genów[13]. Zauważono, że połączenie czynnika sigma z termometrem RNA reguluje inne białka szoku cieplnego (jak ibpA u Escherichia coli)[4]. Doprowadził oto do spekulacji, że nieodkryte jeszcze termometry RNA działają wzdłuż cząsteczek czynnika sigma, by regulować transkrypcję innych związanych z tym genów, stanowił by to dodatkowy poziom kontroli. Dalsze spekulacje podają, że prostsza metoda regulacji genu poprzez termometr RNA mogła wyewoluować przed skomplikowanym rodzajem kontroli transkrypcji z udziałem czynnika sigma[1].

agsA[edytuj | edytuj kod]

Gen agsA, regulowany przez FourU, odkryto po raz pierwszy u Salmonella enterica[6]. Gen ten koduje niewielkie białko szoku cieplnego (sHSP) ochraniające bakterię przez nieodwracalną agregacją białek i pomaga w refoldingu[12]. Badanie z udziałem mutantów potwierdziło wagę agsA: plazmid zawierający ten gen i promotor genu zwiększały wskaźnik przeżywalności termowrażliwych mutantów poprzez zabezpieczanie przed agregacja białek w wyższych temperaturach[6]. Pełni podobną funkcję, jak ludzki szaperon α-krystalina[14].

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. a b c d e f g Torsten Waldminghaus, Nadja Heidrich, Sabine Brantl, Franz Narberhaus. FourU: A novel type of RNA thermometer in Salmonella. „Molecular Microbiology”. 65 (2), s. 413–24, 2007. DOI: 10.1111/j.1365-2958.2007.05794.x. PMID: 17630972. 
  2. a b c d J. Rinnenthal, B. Klinkert, F. Narberhaus, H. Schwalbe. Direct observation of the temperature-induced melting process of the Salmonella fourU RNA thermometer at base-pair resolution. „Nucleic Acids Research”. 38 (11), s. 3834–47, 2010. DOI: 10.1093/nar/gkq124. PMID: 20211842. PMCID: PMC2887971. 
  3. Franz Narberhaus, Torsten Waldminghaus, Saheli Chowdhury. RNA thermometers. „FEMS Microbiology Reviews”. 30 (1), s. 3–16, 2006. DOI: 10.1111/j.1574-6976.2005.004.x. PMID: 16438677. 
  4. a b Torsten Waldminghaus, Anja Fippinger, Juliane Alfsmann, Franz Narberhaus. RNA thermometers are common in α- and γ-proteobacteria. „Biological Chemistry”. 386 (12), s. 1279–86, 2005. DOI: 10.1515/BC.2005.145. PMID: 16336122. 
  5. aggregation suppressing protein. National Center for Biotechnology Information.
  6. a b c Publikacja w otwartym dostępie – możesz ją bezpłatnie przeczytać T. Tomoyasu i inni, A New Heat Shock Gene, agsA, Which Encodes a Small Chaperone Involved in Suppressing Protein Aggregation in Salmonella enterica Serovar Typhimurium, „Journal of Bacteriology”, 21, 185, 2003, s. 6331–9, DOI10.1128/JB.185.21.6331-6339.2003, PMID14563868, PMCIDPMC219406.
  7. J. Shine, L. Dalgarno. Determinant of cistron specificity in bacterial ribosomes. „Nature”. 254 (5495), s. 34–8, 1975. DOI: 10.1038/254034a0. PMID: 803646. 
  8. Publikacja w otwartym dostępie – możesz ją bezpłatnie przeczytać A. Nocker i inni, A mRNA-based thermosensor controls expression of rhizobial heat shock genes, „Nucleic Acids Research”, 23, 29, 2001, s. 4800–7, DOI10.1093/nar/29.23.4800, PMID11726689, PMCIDPMC96696.
  9. Torsten Waldminghaus, Lena C. Gaubig, Franz Narberhaus. Genome-wide bioinformatic prediction and experimental evaluation of potential RNA thermometers. „Molecular Genetics and Genomics”. 278 (5), s. 555–64, 2007. DOI: 10.1007/s00438-007-0272-7. PMID: 17647020. 
  10. R. Ahmed, RF Duncan. Translational Regulation of Hsp90 mRNA: AUG-PROXIMAL 5'-UNTRANSLATED REGION ELEMENTS ESSENTIAL FOR PREFERENTIAL HEAT SHOCK TRANSLATION. „Journal of Biological Chemistry”. 279 (48), s. 49919–30, 2004. DOI: 10.1074/jbc.M404681200. PMID: 15347681. 
  11. JöRgen Johansson i inni, An RNA Thermosensor Controls Expression of Virulence Genes in Listeria monocytogenes, „Cell”, 5, 110, 2002, s. 551–61, DOI10.1016/S0092-8674(02)00905-4, PMID12230973.
  12. a b Bernd Bukau. Regulation of the Escherichia coli heat-shock response. „Molecular Microbiology”. 9 (4), s. 671–80, 1993. DOI: 10.1111/j.1365-2958.1993.tb01727.x. PMID: 7901731. 
  13. E.A. Permina, M.S. Gelfand. Heat Shock (σ32 and HrcA/CIRCE) Regulons in β-, γ- and ε-Proteobacteria. „Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology”. 6 (3–4), s. 174–81, 2003. DOI: 10.1159/000077248. PMID: 15153770. 
  14. K Rajaraman, B Raman, T Ramakrishna, CM Rao. Interaction of human recombinant αA- and αB-crystallins with early and late unfolding intermediates of citrate synthase on its thermal denaturation. „FEBS Letters”. 497 (2–3), s. 118–23, 2001. DOI: 10.1016/S0014-5793(01)02451-6. PMID: 11377425.